Как составить пептидную связь - Исправление недочетов и поиск решений вместе с Examum.ru

Аминокислоты соединяются пептидной связью

Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

Образование пептидной связи

При необходимости назвать пептид ко всем названиям аминокислот добавляют суффикс «-ил», только последняя аминокислота сохраняет свое название неизменным. Например,

аланил-серил-триптофан,
γ-глутаминил-цистеинил-глицин (по-другому называемый глутатион).

Глутатион — это трипептид, участвующий в целом ряде биохимических процессов:

В переносе аминокислот через мембрану.
В нейтрализации свободных радикалов.
В конъюгировании с токсическим веществами и их удалении из организма.

Строение трипептида глутатиона

Особенностью глутатиона является связывание глутамата и цистеина не истинной пептидной связью, а через γ-карбоксильную группу радикала глутаминовой кислоты.

К свойствам пептидной связи относятся:

1. Копланарность

Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы «Н» и «О» расположены по разные стороны от пептидной связи.

2.Транс-положение заместителей

Радикалы аминокислот по отношению к оси пептидной C—N-связи находятся по «разные» стороны, в транс-положении.

3. Две равнозначные формы

Пептидная связь находится в кетоформе и енольной форме.

4. Способность к образованию водородных связей.

Атомы кислорода и водорода, входящие в пептидную группу, обладают способностью образовывать водородные связи с атомами кислорода и водорода других пептидных групп.

5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.

Длина пептидной связи меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено. Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).

Источник

Пептидная связь возникает между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH₂) и карбоксильной группы (-СООН). Две соединенные между собой аминокислоты дают дипептид, три – трипепетид и так далее. Более длинные цепи называют полипептиды и белки.

Образование полипептидной связи внутри клеток идет на рибосомах, при участии ферментов с затратой энергии. Аминокислоты являются мономерами — строительными блоками белков. Для синтеза белка живые организмы используют 20 видов аминокислот.

Как образуется пептидная связь

Данный вид образуется при оттягивании электронной плотности с атома водорода аминогруппы одной и атомом кислорода карбоксильной группы другой аминокислоты.

В результате разрываются соединение между N и Н в аминогруппе и между С и ОН в карбоксильной группе. Протон и гидроксильная группа, объединяясь, дают воду. Два аминокислотных остатка – дипептид.

Свойства пептидной связи

Пептидная связь, характерная для первичной структуры белков, не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм. Это среднее значение между значением истинной двойной связью (C = N, 0,127 нм) и значением истинной одинарной связью (C – N, 0,149 нм).

Свойства:

Атомы, непосредственно вступающие во взаимодействие (углерод, азот, кислород, водород) и два атома α-углерода расположены в общей плоскости. Радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.
Водород и кислород пептидной связи и α-углероды аминокислот находятся в транс-ориентации. Во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения, аминокислотные R-группы тоже ориентированы в транс-модификацию.

Резонансные формы пептидных связей

В основе феномена резонанса пептидной связи лежит то, что она на 40% является двойной.

В результате этот вид существует в трех формах:

Кетольная (0,132 нм). Когда взаимодействие между атомами азота и углерода стабилизируется и становится полностью одиночной.
Переходная или мезомерная форма с неопределенными, промежуточными характеристиками.
Енольная (0,127 нм). В этой форме электронная плотность переходит с пептидной на связь между углеродом и кислородом, делая её полностью двойной, вследствие атом кислорода становится заряжен частично отрицательно.

Таким образом, причиной резонанса является делокализованность электронной плотности между азотом и углеродом.

Строение пептидной связи

В амидной группе -СО-NH- углеродный атом существует в форме sp²-гибридизации. Неподеленная пара электронов атома азота сопрягается с π-электронами двойной связи между углеродом и кислородом.

В итоге электронная плотность пептидной группы смещается к кислороду. В результате такого сопряжения выравниваются длины связей внутри радикала.

Структура и формула отражены на картинке:

601

Методы определения пептидных связей

Качественной является биуретовая реакция. Такое название она получила, так как впервые была проведена для биурета, хоть и не являющегося аминокислотой, но обладающего двумя пептидными связями.

Принцип определения сводится к тому, что аминокислоты, могущие образовать минимум две пептидные связи, в щелочной среде, при добавлении сульфата меди (II), образуют медьсодержащее комплексное соединение фиолетового цвета.

Комплекс меди с биуретом образуется по схеме:

602

Заключение

Пептидная связь является основой построения белковых молекул, из которых, в конечном итоге, строятся все живые организмы. Особенности её строения и пространственной конфигурации оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете.

Последовательность аминокислот в белке определяется другой важнейшей молекулой – ДНК.

Источник

From Wikipedia, the free encyclopedia

In organic chemistry, a peptide bond is an amide type of covalent chemical bond linking two consecutive alpha-amino acids from C1 (carbon number one) of one alpha-amino acid and N2 (nitrogen number two) of another, along a peptide or protein chain.^[1]

It can also be called a eupeptide bond^[1] to distinguish it from an isopeptide bond, which is another type of amide bond between two amino acids.

Synthesis[edit]

When two amino acids form a dipeptide through a peptide bond,^[1] it is a type of condensation reaction.^[2] In this kind of condensation, two amino acids approach each other, with the non-side chain (C1) carboxylic acid moiety of one coming near the non-side chain (N2) amino moiety of the other. One loses a hydrogen and oxygen from its carboxyl group (COOH) and the other loses a hydrogen from its amino group (NH₂). This reaction produces a molecule of water (H₂O) and two amino acids joined by a peptide bond (−CO−NH−). The two joined amino acids are called a dipeptide.

The amide bond is synthesized when the carboxyl group of one amino acid molecule reacts with the amino group of the other amino acid molecule, causing the release of a molecule of water (H₂O), hence the process is a dehydration synthesis reaction.

The dehydration condensation of two amino acids to form a peptide bond (red) with expulsion of water (blue)

The formation of the peptide bond consumes energy, which, in organisms, is derived from ATP.^[3] Peptides and proteins are chains of amino acids held together by peptide bonds (and sometimes by a few isopeptide bonds). Organisms use enzymes to produce nonribosomal peptides,^[4] and ribosomes to produce proteins via reactions that differ in details from dehydration synthesis.^[5]

Some peptides, like alpha-amanitin, are called ribosomal peptides as they are made by ribosomes,^[6] but many are nonribosomal peptides as they are synthesized by specialized enzymes rather than ribosomes. For example, the tripeptide glutathione is synthesized in two steps from free amino acids, by two enzymes: glutamate–cysteine ligase (forms an isopeptide bond, which is not a peptide bond) and glutathione synthetase (forms a peptide bond).^[7]^[8]

Degradation[edit]

A peptide bond can be broken by hydrolysis (the addition of water). The hydrolysis of peptide bonds in water releases 8–16 kJ/mol (2–4 kcal/mol) of Gibbs energy.^[9] This process is extremely slow, with the half life at 25 °C of between 350 and 600 years per bond.^[10]

In living organisms, the process is normally catalyzed by enzymes known as peptidases or proteases, although there are reports of peptide bond hydrolysis caused by conformational strain as the peptide/protein folds into the native structure.^[11] This non-enzymatic process is thus not accelerated by transition state stabilization, but rather by ground-state destabilization.

Spectra[edit]

The wavelength of absorption for a peptide bond is 190–230 nm,^[12] which makes it particularly susceptible to UV radiation.

Cis/trans isomers of the peptide group[edit]

Significant delocalisation of the lone pair of electrons on the nitrogen atom gives the group a partial double-bond character. The partial double bond renders the amide group planar, occurring in either the cis or trans isomers. In the unfolded state of proteins, the peptide groups are free to isomerize and adopt both isomers; however, in the folded state, only a single isomer is adopted at each position (with rare exceptions). The trans form is preferred overwhelmingly in most peptide bonds (roughly 1000:1 ratio in trans:cis populations). However, X-Pro peptide groups tend to have a roughly 30:1 ratio, presumably because the symmetry between the C^α and C^δ atoms of proline makes the cis and trans isomers nearly equal in energy, see the figure.

Isomerization of an X-Pro peptide bond. Cis and trans isomers are at far left and far right, respectively, separated by the transition states.

The dihedral angle associated with the peptide group (defined by the four atoms C^α–C’–N–C^α) is denoted omega ; ${displaystyle omega =0^{circ }}$ for the cis isomer (synperiplanar conformation), and ${displaystyle omega =180^{circ }}$ for the trans isomer (antiperiplanar conformation). Amide groups can isomerize about the C’–N bond between the cis and trans forms, albeit slowly ( seconds at room temperature). The transition states ${displaystyle omega =pm 90^{circ }}$ requires that the partial double bond be broken, so that the activation energy is roughly 80 kJ/mol (20 kcal/mol). However, the activation energy can be lowered (and the isomerization catalyzed) by changes that favor the single-bonded form, such as placing the peptide group in a hydrophobic environment or donating a hydrogen bond to the nitrogen atom of an X-Pro peptide group. Both of these mechanisms for lowering the activation energy have been observed in peptidyl prolyl isomerases (PPIases), which are naturally occurring enzymes that catalyze the cis-trans isomerization of X-Pro peptide bonds.

Conformational protein folding is usually much faster (typically 10–100 ms) than cis-trans isomerization (10–100 s). A nonnative isomer of some peptide groups can disrupt the conformational folding significantly, either slowing it or preventing it from even occurring until the native isomer is reached. However, not all peptide groups have the same effect on folding; nonnative isomers of other peptide groups may not affect folding at all.

Chemical reactions[edit]

Due to its resonance stabilization, the peptide bond is relatively unreactive under physiological conditions, even less than similar compounds such as esters. Nevertheless, peptide bonds can undergo chemical reactions, usually through an attack of an electronegative atom on the carbonyl carbon, breaking the carbonyl double bond and forming a tetrahedral intermediate. This is the pathway followed in proteolysis and, more generally, in N–O acyl exchange reactions such as those of inteins. When the functional group attacking the peptide bond is a thiol, hydroxyl or amine, the resulting molecule may be called a cyclol or, more specifically, a thiacyclol, an oxacyclol or an azacyclol, respectively.

References[edit]

^ ^a ^b ^c «Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983». European Journal of Biochemistry. 138 (1): 9–37. 1984. doi:10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x. ISSN 0014-2956. PMID 6692818.
^ Muller, P. (1994-01-01). «Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994)». Pure and Applied Chemistry. 66 (5): 1077–1184. doi:10.1351/pac199466051077. ISSN 1365-3075. S2CID 195819485.
^ Watson, James; Hopkins, Nancy; Roberts, Jeffrey; Agetsinger Steitz, Joan; Weiner, Alan (1987) [1965]. Molecualar Biology of the Gene (hardcover) (Fourth ed.). Menlo Park, CA: The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc. p. 168. ISBN 978-0805396140.
^ Miller B. R., Gulick A. M. (2016). «Structural Biology of Nonribosomal Peptide Synthetases». Nonribosomal Peptide and Polyketide Biosynthesis. Methods in Molecular Biology. Vol. 1401. pp. 3–29. doi:10.1007/978-1-4939-3375-4_1. ISBN 978-1-4939-3373-0. PMC 4760355. PMID 26831698.{{cite book}}: CS1 maint: uses authors parameter (link)
^ Griffiths A. J., Miller J. H., Suzuki D. T., Lewontin R. C., Gelbart W. M. (2000). Protein synthesis. An Introduction to Genetic Analysis (7th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 978-0716735205.{{cite book}}: CS1 maint: uses authors parameter (link)
^ Walton J. D., Hallen-Adams H. E., Luo H. (2010). «Ribosomal biosynthesis of the cyclic peptide toxins of Amanita mushrooms». Biopolymers. 94 (5): 659–664. doi:10.1002/bip.21416. PMC 4001729. PMID 20564017.{{cite journal}}: CS1 maint: uses authors parameter (link)
^ Wu G., Fang Y. Z., Yang S., Lupton J. R., Turner N. D. (March 2004). «Glutathione metabolism and its implications for health». The Journal of Nutrition. 134 (3): 489–492. doi:10.1093/jn/134.3.489. PMID 14988435.{{cite journal}}: CS1 maint: uses authors parameter (link)
^ Meister A. (November 1988). «Glutathione metabolism and its selective modification». The Journal of Biological Chemistry. 263 (33): 17205–17208. doi:10.1016/S0021-9258(19)77815-6. PMID 3053703.{{cite journal}}: CS1 maint: uses authors parameter (link)
^ Martin R. B. (December 1998). «Free energies and equilibria of peptide bond hydrolysis and formation». Biopolymers. 45 (5): 351–353. doi:10.1002/(SICI)1097-0282(19980415)45:5<351::AID-BIP3>3.0.CO;2-K.{{cite journal}}: CS1 maint: uses authors parameter (link)
^ Radzicka, Anna; Wolfenden, Richard (1996-01-01). «Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases». Journal of the American Chemical Society. 118 (26): 6105–6109. doi:10.1021/ja954077c. ISSN 0002-7863.
^ Sandberg A., Johansson D. G., Macao B., Härd T. (April 2008). «SEA domain autoproteolysis accelerated by conformational strain: energetic aspects». Journal of Molecular Biology. 377 (4): 1117–1129. doi:10.1016/j.jmb.2008.01.051. PMID 18308334.{{cite journal}}: CS1 maint: uses authors parameter (link)
^ Goldfarb A. R., Saidel L. J., Mosovich E. (November 1951). «The ultraviolet absorption spectra of proteins». The Journal of Biological Chemistry. 193 (1): 397–404. doi:10.1016/S0021-9258(19)52465-6. PMID 14907727.{{cite journal}}: CS1 maint: uses authors parameter (link)

Источник

Пептидная связь — это прочное соединение между фрагментами двух аминокислот, которое лежит в основе образования линейных структур белков и пептидов. В таких молекулах каждая аминокислота (за исключением концевых) соединяется с предыдущей и последующей.

В зависимости от количества звеньев пептидные связи могут создавать дипептиды (состоят из двух аминокислот), трипептиды (из трех), тетрапептиды, пентапептиды и т. д. Короткие цепочки (от 10 до 50 мономеров) называют олигопептидами, а длинные — полипептидами и белками (мол. масса более 10 тыс. Да).

Характеристика пептидной связи

Пептидная связь — это ковалентное химическое соединение между первым атомом углерода одной аминокислоты и атомом азота другой, возникающее в результате взаимодействия альфа-карбоксильной группы (COOH) с альфа-аминогруппой (NH₂). При этом происходит нуклеофильное замещение OH-гидроксила на аминогруппу, от которой отделяется водород. В итоге образуется одинарная C-N связь и молекула воды.

Так как во время реакции происходит потеря некоторых компонентов (ОН-группы и атома водорода), звенья пептида называют уже не аминокислотами, а аминокислотными остатками. Из-за того, что последние содержат по 2 атома углерода, в пептидной цепи происходит чередование С-С и C-N-связей, которые формируют пептидный остов. По бокам от него располагаются аминокислотные радикалы. Расстояние между атомами углерода и азота варьирует от 0,132 до 0,127 нм, что свидетельствует о неопределенной связи.

Пептидная связь — это очень прочный вид химического взаимодействия. При стандартных биохимических условиях, соответствующих клеточной среде, она не подвергается самостоятельному разрушению.

Для пептидной связи белков и пептидов характерно свойство копланарности, поскольку все атомы, участвующие в ее образовании (C, N, O и H), располагаются в одной плоскости. Это явление объясняется жесткостью (т. е. невозможностью вращения элементов вокруг связи), возникающей в результате резонансной стабилизации. В пределах аминокислотной цепи между плоскостями пептидных групп находятся α-углеродные атомы, связанные с радикалами.

Типы конфигурации

В зависимости от положения альфа-углеродных атомов относительно пептидной связи последняя может иметь 2 конфигурации:

«цис» (расположены с одной стороны);
«транс» (находятся с разных сторон).

Транс-форма характеризуется большей устойчивостью. Иногда конфигурации характеризуют по расположению радикалов, что не меняет сути, поскольку они связаны с альфа-углеродными атомами.

Явление резонанса

Особенность пептидной связи заключается в том, что она на 40% двойная и может находится в трех формах:

Кетольной (0,132 нм) — C-N-связь стабилизирована и полностью одинарна.
Переходной или мезомерной – промежуточная форма, имеет частично неопределенный характер.
Енольной (0,127 нм) — пептидная связь становится полностью двойной, а соединение С-О — полностью одинарным. При этом кислород приобретает частично отрицательный заряд, а атом водорода — частично положительный.

Такая особенность называется эффектом резонанса и объясняется делокализованностью ковалентной связи между атомом углерода и азота. При этом гибридные sp²-орбитали формируют электронное облако, распространяющееся на атом кислорода.

Формирование пептидной связи

Формирование пептидной связи — это типичная реакция поликонденсации, которая термодинамически невыгодна. В естественных условиях равновесие смещается в сторону свободных аминокислот, поэтому для осуществления синтеза требуется катализатор, активирующий или модифицирующий карбоксильную группу для более легкого ухода гидроксильной.

В живой клетке образование пептидной связи происходит в белоксинтезирующем центре, где в роли катализатора выступают специфические ферменты, работающие с затратой энергии макроэргических связей.

Источник

1,008

1s¹

2,2

Бесцветный газ

t°_пл=-259°C

t°_кип=-253°C

4,0026

1s²

Бесцветный газ

t°_кип=-269°C

6,941

2s¹

0,99

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=180°C

t°_кип=1317°C

9,0122

2s²

1,57

Светло-серый металл

t°_пл=1278°C

t°_кип=2970°C

10,811

2s² 2p¹

2,04

Темно-коричневое аморфное вещество

t°_пл=2300°C

t°_кип=2550°C

12,011

2s² 2p²

2,55

Прозрачный (алмаз) / черный (графит) минерал

t°_пл=3550°C

t°_кип=4830°C

14,007

2s² 2p³

3,04

Бесцветный газ

t°_пл=-210°C

t°_кип=-196°C

15,999

2s² 2p⁴

3,44

Бесцветный газ

t°_пл=-218°C

t°_кип=-183°C

18,998

2s² 2p⁵

4,0

Бледно-желтый газ

t°_пл=-220°C

t°_кип=-188°C

20,180

2s² 2p⁶

Бесцветный газ

t°_пл=-249°C

t°_кип=-246°C

22,990

3s¹

0,93

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=98°C

t°_кип=892°C

24,305

3s²

1,31

Серебристо-белый металл

t°_пл=649°C

t°_кип=1107°C

26,982

3s² 3p¹

1,61

Серебристо-белый металл

t°_пл=660°C

t°_кип=2467°C

28,086

3s² 3p²

1,9

Коричневый порошок / минерал

t°_пл=1410°C

t°_кип=2355°C

30,974

3s² 3p³

2,2

Белый минерал / красный порошок

t°_пл=44°C

t°_кип=280°C

32,065

3s² 3p⁴

2,58

Светло-желтый порошок

t°_пл=113°C

t°_кип=445°C

35,453

3s² 3p⁵

3,16

Желтовато-зеленый газ

t°_пл=-101°C

t°_кип=-35°C

39,948

3s² 3p⁶

Бесцветный газ

t°_пл=-189°C

t°_кип=-186°C

39,098

4s¹

0,82

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=64°C

t°_кип=774°C

40,078

4s²

1,0

Серебристо-белый металл

t°_пл=839°C

t°_кип=1487°C

44,956

3d¹ 4s²

1,36

Серебристый металл с желтым отливом

t°_пл=1539°C

t°_кип=2832°C

47,867

3d² 4s²

1,54

Серебристо-белый металл

t°_пл=1660°C

t°_кип=3260°C

50,942

3d³ 4s²

1,63

Серебристо-белый металл

t°_пл=1890°C

t°_кип=3380°C

51,996

3d⁵ 4s¹

1,66

Голубовато-белый металл

t°_пл=1857°C

t°_кип=2482°C

54,938

3d⁵ 4s²

1,55

Хрупкий серебристо-белый металл

t°_пл=1244°C

t°_кип=2097°C

55,845

3d⁶ 4s²

1,83

Серебристо-белый металл

t°_пл=1535°C

t°_кип=2750°C

58,933

3d⁷ 4s²

1,88

Серебристо-белый металл

t°_пл=1495°C

t°_кип=2870°C

58,693

3d⁸ 4s²

1,91

Серебристо-белый металл

t°_пл=1453°C

t°_кип=2732°C

63,546

3d¹⁰ 4s¹

1,9

Золотисто-розовый металл

t°_пл=1084°C

t°_кип=2595°C

65,409

3d¹⁰ 4s²

1,65

Голубовато-белый металл

t°_пл=420°C

t°_кип=907°C

69,723

4s² 4p¹

1,81

Белый металл с голубоватым оттенком

t°_пл=30°C

t°_кип=2403°C

72,64

4s² 4p²

2,0

Светло-серый полуметалл

t°_пл=937°C

t°_кип=2830°C

74,922

4s² 4p³

2,18

Зеленоватый полуметалл

t°_субл=613°C

(сублимация)

78,96

4s² 4p⁴

2,55

Хрупкий черный минерал

t°_пл=217°C

t°_кип=685°C

79,904

4s² 4p⁵

2,96

Красно-бурая едкая жидкость

t°_пл=-7°C

t°_кип=59°C

83,798

4s² 4p⁶

3,0

Бесцветный газ

t°_пл=-157°C

t°_кип=-152°C

85,468

5s¹

0,82

Серебристо-белый металл

t°_пл=39°C

t°_кип=688°C

87,62

5s²

0,95

Серебристо-белый металл

t°_пл=769°C

t°_кип=1384°C

88,906

4d¹ 5s²

1,22

Серебристо-белый металл

t°_пл=1523°C

t°_кип=3337°C

91,224

4d² 5s²

1,33

Серебристо-белый металл

t°_пл=1852°C

t°_кип=4377°C

92,906

4d⁴ 5s¹

1,6

Блестящий серебристый металл

t°_пл=2468°C

t°_кип=4927°C

95,94

4d⁵ 5s¹

2,16

Блестящий серебристый металл

t°_пл=2617°C

t°_кип=5560°C

98,906

4d⁶ 5s¹

1,9

Синтетический радиоактивный металл

t°_пл=2172°C

t°_кип=5030°C

101,07

4d⁷ 5s¹

2,2

Серебристо-белый металл

t°_пл=2310°C

t°_кип=3900°C

102,91

4d⁸ 5s¹

2,28

Серебристо-белый металл

t°_пл=1966°C

t°_кип=3727°C

106,42

4d¹⁰

2,2

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=1552°C

t°_кип=3140°C

107,87

4d¹⁰ 5s¹

1,93

Серебристо-белый металл

t°_пл=962°C

t°_кип=2212°C

112,41

4d¹⁰ 5s²

1,69

Серебристо-серый металл

t°_пл=321°C

t°_кип=765°C

114,82

5s² 5p¹

1,78

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=156°C

t°_кип=2080°C

118,71

5s² 5p²

1,96

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=232°C

t°_кип=2270°C

121,76

5s² 5p³

2,05

Серебристо-белый полуметалл

t°_пл=631°C

t°_кип=1750°C

127,60

5s² 5p⁴

2,1

Серебристый блестящий полуметалл

t°_пл=450°C

t°_кип=990°C

126,90

5s² 5p⁵

2,66

Черно-серые кристаллы

t°_пл=114°C

t°_кип=184°C

131,29

5s² 5p⁶

2,6

Бесцветный газ

t°_пл=-112°C

t°_кип=-107°C

132,91

6s¹

0,79

Мягкий серебристо-желтый металл

t°_пл=28°C

t°_кип=690°C

137,33

6s²

0,89

Серебристо-белый металл

t°_пл=725°C

t°_кип=1640°C

138,91

5d¹ 6s²

1,1

Серебристый металл

t°_пл=920°C

t°_кип=3454°C

140,12

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=798°C

t°_кип=3257°C

140,91

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=931°C

t°_кип=3212°C

144,24

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1010°C

t°_кип=3127°C

146,92

f-элемент

Светло-серый радиоактивный металл

t°_пл=1080°C

t°_кип=2730°C

150,36

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1072°C

t°_кип=1778°C

151,96

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=822°C

t°_кип=1597°C

157,25

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1311°C

t°_кип=3233°C

158,93

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1360°C

t°_кип=3041°C

162,50

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1409°C

t°_кип=2335°C

164,93

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1470°C

t°_кип=2720°C

167,26

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1522°C

t°_кип=2510°C

168,93

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1545°C

t°_кип=1727°C

173,04

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=824°C

t°_кип=1193°C

174,96

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1656°C

t°_кип=3315°C

178,49

5d² 6s²

Серебристый металл

t°_пл=2150°C

t°_кип=5400°C

180,95

5d³ 6s²

Серый металл

t°_пл=2996°C

t°_кип=5425°C

183,84

5d⁴ 6s²

2,36

Серый металл

t°_пл=3407°C

t°_кип=5927°C

186,21

5d⁵ 6s²

Серебристо-белый металл

t°_пл=3180°C

t°_кип=5873°C

190,23

5d⁶ 6s²

Серебристый металл с голубоватым оттенком

t°_пл=3045°C

t°_кип=5027°C

192,22

5d⁷ 6s²

Серебристый металл

t°_пл=2410°C

t°_кип=4130°C

195,08

5d⁹ 6s¹

2,28

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=1772°C

t°_кип=3827°C

196,97

5d¹⁰ 6s¹

2,54

Мягкий блестящий желтый металл

t°_пл=1064°C

t°_кип=2940°C

200,59

5d¹⁰ 6s²

2,0

Жидкий серебристо-белый металл

t°_пл=-39°C

t°_кип=357°C

204,38

6s² 6p¹

Серебристый металл

t°_пл=304°C

t°_кип=1457°C

207,2

6s² 6p²

2,33

Серый металл с синеватым оттенком

t°_пл=328°C

t°_кип=1740°C

208,98

6s² 6p³

Блестящий серебристый металл

t°_пл=271°C

t°_кип=1560°C

208,98

6s² 6p⁴

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=254°C

t°_кип=962°C

209,98

6s² 6p⁵

2,2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

t°_пл=302°C

t°_кип=337°C

222,02

6s² 6p⁶

2,2

Радиоактивный газ

t°_пл=-71°C

t°_кип=-62°C

223,02

7s¹

0,7

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

t°_пл=27°C

t°_кип=677°C

226,03

7s²

0,9

Серебристо-белый радиоактивный металл

t°_пл=700°C

t°_кип=1140°C

227,03

6d¹ 7s²

1,1

Серебристо-белый радиоактивный металл

t°_пл=1047°C

t°_кип=3197°C

232,04

f-элемент

Серый мягкий металл

231,04

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

238,03

f-элемент

1,38

Серебристо-белый металл

t°_пл=1132°C

t°_кип=3818°C

237,05

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

244,06

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

243,06

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

247,07

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

247,07

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

251,08

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

252,08

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

100

257,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

101

258,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

102

259,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

103

266

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

104

267

6d² 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

105

268

6d³ 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

106

269

6d⁴ 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

107

270

6d⁵ 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

108

277

6d⁶ 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

109

278

6d⁷ 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

110

281

6d⁹ 7s¹

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

Металлы

Неметаллы

Щелочные

Щелоч-зем

Благородные

Галогены

Халькогены

Полуметаллы

s-элементы

p-элементы

d-элементы

f-элементы

Наведите курсор на ячейку элемента, чтобы получить его краткое описание.

Чтобы получить подробное описание элемента, кликните по его названию.

Источник

Аминокислоты соединяются пептидной связью

Образование пептидной связи

Строение трипептида глутатиона

К свойствам пептидной связи относятся:

1. Копланарность

2.Транс-положение заместителей

3. Две равнозначные формы

4. Способность к образованию водородных связей.

5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.

Как образуется пептидная связь

Свойства пептидной связи

Резонансные формы пептидных связей

Строение пептидной связи

Методы определения пептидных связей

Заключение

Synthesis[edit]

Degradation[edit]

Spectra[edit]

Cis/trans isomers of the peptide group[edit]

Chemical reactions[edit]

See also[edit]

References[edit]

Характеристика пептидной связи

Типы конфигурации

Явление резонанса

Формирование пептидной связи